Ocena właściwości technologicznych kulinarnego mięsa wołowego cz.1

Wykonawcy: Barbara Jankowska, Monika Modzelewska-Kapituła, Ewa Dąbrowska, Aleksandra Kwiatkowska

Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie, Katedra Technologii i Chemii Mięsa

CEL ZREALIZOWANYCH BADAŃ: 
Oferta handlowa mięsa wołowego jest bardzo zróżnicowana. Aktualnie poza drogą wołowiną z bydła ras mięsnych lub krzyżówek znajduje się mięso o nieustalonym pochodzeniu, cechujące się niepożądaną teksturą, ciemną barwą, o ograniczonej przydatności kulinarnej. Istotnym czynnikiem decydującym o akceptacji mięsa kulinarnego jest kruchość. Istnieje ścisła zależność między tą cechą a zawartością, rozmieszczeniem  i specyfiką mięśniowej tkanki łącznej. Wyróżnia się trzy rodzaje mięśniowej tkanki łącznej. Endomysium  jest omięsną wewnętrzną, stanowiącą cienką warstwę tkanki łącznej, separującą poszczególne włókna mięśniowe. Perimysium, śródmięsna warstwa tkanki łącznej oddziela grupy włókien mięśniowych, Epimysium czyli namięsna jest warstwą tkanki łącznej otaczającą poszczególne mięśnie. Spośród wymienionych rodzajów ilościowo dominuje perimysium, stanowiąc około 90% mięśniowej tkanki łącznej. W procesie wzrostu mięśnia tkanka łączna jest przebudowywana. Zmiany jej struktury zmieniają mechaniczną wytrzymałość, co znajduje swoje odbicie w zmianach tekstury mięsa. Dotychczasowe wyniki badań wykazują wysoką korelację między zawartością głównego białka tkanki łącznej – kolagenu (ponad 95% wszystkich białek łącznotkankowych), a twardością mięsa (współczynnik korelacji 0,8-0,95). Wszystkie rodzaje tkanki łącznej tworzy w większości kolagen spolimeryzowany – włóknisty, którego odporność na działanie sił mechanicznych warunkuje istnienie poprzecznych wiązań kowalencyjnych.  Ilość tych wiązań zależy od wielu czynników, takich jak wiek, płeć, wysiłek fizyczny za życia zwierzęcia, system chowu itp.
Biorąc pod uwagę wyżej wymienione czynniki kształtujące jakość tkanki łącznej obserwuje się zróżnicowanie w uzyskaniu efektu kruchości mięsa. Podczas denaturacji kolagenu najpierw następuje rozerwanie włókien kolagenowych, a następnie rozpad pojedynczych cząsteczek kolagenu lub przynajmniej utrata układu przestrzennego pojedynczej cząsteczki, czyli tropokolagenu. Zapewnienie odpowiednich warunków postępowania z surowcem przed obróbką cieplną, a także odpowiednia obróbka cieplna, przyczyniają się do uzyskania pożądanej kruchości.
Ze względu na znaczenie tkanki łącznej i jej składników w kształtowaniu cech organoleptycznych mięsa podjęto badania dotyczące doboru warunków obróbki cieplnej mięsa wołowego dostępnego w ofercie handlowej, zróżnicowanego, jak należy przypuszczać, zawartością tkanki łącznej oraz jej podatnością na termiczny rozpad. W odniesieniu do mięśni charakteryzujących się szczególnie niepożądaną kruchością zastosowano wstępny zabieg marynowania w roztworach spożywczych kwasów organicznych, w celu ograniczenia tej wady.

CZAS REALIZACJI BADAŃ: 01.0.04.2010r. do 30.06.2012r.
Podstawowe i udowodnione hipotezy:
Istnieje ścisła zależność między kruchością a zawartością, rozmieszczeniem  i specyfiką mięśniowej tkanki łącznej. Mięśnie o zwiększonej zawartości tkanki łącznej po zastosowaniu odpowiednich warunków obróbki termicznej poprzedzonej zabiegiem marynowania mogą zwiększyć ofertę kulinarnego mięsa wołowego. Z rozwiązania mogą korzystać także lokale gastronomiczne w ten sposób poszerzając swoją ofertę.

ETAPY I WYNIKI BADAŃ 
Etap 1. Wytyczne do procesów obróbki cieplnej na podstawie oceny profilu kolagenu mięśni wołowych i optymalizacja metod obróbki cieplnej mięśni zróżnicowanych poziomem tkanki łącznej.
Badania wykonano dla dwóch mięśni zróżnicowanych zawartością białek łącznotkankowych (m. podgrzebieniowy i półbłoniasty). Zastosowano następujące warunki obróbki cieplnej: w środowisku pary wodnej (w piecu konwekcyjno-parowym lub w rękawie w piekarniku tradycyjnym) i w gorącym powietrzu. Procesy obróbki termicznej prowadzono w temperaturze 180°C, do uzyskania w centrum geometrycznym mięśni temperatur: 75, 80, 85, 90, 95°C. Oznaczano wyciek cieplny (%), profil kolagenu czyli: ogólną zawartość kolagenu (mg/100g mięsa), zawartość kolagenu rozpuszczalnego w wodzie, zawartość kolagenu rozpuszczalnego w 0,5M roztworze kwasu octowego, zawartość kolagenu nierozpuszczalnego w 0,5M roztworze kwasu octowego (mg/100g mięsa; % kolagenu całkowitego), siłę cięcia (N), przeprowadzono analizę sensoryczną (skala 9-punktowa).
Na profil kolagenu składają się: kolagen rozpuszczalny w wodzie, stanowiący fragmenty tego białka o masie cząsteczkowej α ≤120kDa, czyli pojedyncze α łańcuchy i produkty ich rozpadu, kolagen rozpuszczalny w roztworze kwasu octowego stanowią β oraz γ składniki, kolagen nierozpuszczalny czyli kolagen spolimeryzowany, który stanowią włókna kolagenowe lub fragmenty włókien o masie powyżej 360kDa.

Etap. 2. Opracowanie metody poprawy kruchości wysoko kolagenowych mięśni wołowych poprzez ich marynowanie.
Badania wykonano na mięśniu podgrzebieniowym, który poddano marynowaniu w roztworach następujących kwasów organicznych: octowy, winowy, mlekowy oraz mieszaninie kwasów winowego i mlekowego. Założono czas marynowania nie dłuższy niż 24h. Zastosowano obróbkę cieplną w gorącym powietrzu o temperaturze 180°C, do uzyskania w centrum geometrycznym mięśnia temperatury 80°C.
Dalszy tok postępowania był zgodny z przedstawionym w etapie 1.

WYNIKI:
Etap 1
Przy wyborze metody obróbki cieplnej zastosowano następujące kryteria: stopień termohydrolizy białek tkanki łącznej, kruchość oraz smakowitość mięsa.  Obróbka termiczna mięśnia podgrzebieniowego w środowisku pary wodnej powodowała zawsze wyższą rozpuszczalność kolagenu (całkowitą i w wodzie)  aniżeli w środowisku gorącego powietrza.   Natomiast w przypadku mięśnia półbłoniastego forma obróbki cieplnej nie wpłynęła na takie różnice, a rozpuszczalność w porównaniu z mięsem podgrzebieniowym była niższa.
Kierując się oczekiwaniami indywidualnych konsumentów, nie mających dostępu do przemysłowych urządzeń gastronomicznych (piec konwekcyjno-parowy) oraz wynikami analizy sensorycznej w dalszych badaniach stosowano tylko obróbkę cieplną w gorącym powietrzu. We wstępnej fazie doświadczenia zastosowano szeroki zakres temperatur obróbki cieplnej, teoretycznie dopuszczalny efektywny dla cieplnych zmian białek tkanki łącznej. Ustalono, że ogrzanie mięsa do temperatury 75°C jest nieskuteczne (częściowa denaturacja białek mięśniowych),  z kolei w przedziałach temperaturowych 80-85°C oraz 90-95°C nie wykazano różnic w organoleptycznej ocenie kruchości. Dlatego badania kontynuowano tylko dla temperatury 80°C.
Wykazano, że całkowita rozpuszczalność cieplna kolagenu mięśniowego zależy od całkowitej zawartości tego białka w mięśniu. W przypadku mięśnia podgrzebieniowego przy dużej zawartości kolagenu mięśniowego (do 3000mg/100g mięsa) całkowita rozpuszczalność po obróbce cieplnej w temperaturze 80°C wynosiła około 90%. W odniesieniu do mięśnia półbłoniastego (średnia zawartość kolagenu do 100mg/100g mięsa), całkowita rozpuszczalność po obróbce cieplnej w tej samej temperaturze nie przekraczała 80%. Kolejnym czynnikiem różnicującym te mięśnie był profil kolagenu rozpuszczalnego, wyższą rozpuszczalnością w wodzie charakteryzował się kolagen mięśnia podgrzebieniowego. Oba mięśnie odznaczały się inną wartością siły cięcia po obróbce cieplnej, dwukrotnie niższą w przypadku mięśnia podgrzebieniowego.

Etap 2
Zastosowanie roztworów kwasu octowego (0,5, 1 i 2%), cytrynowego (1%) oraz mlekowego (1 i 2 %) i przechowywanie chłodnicze przez pięć dni miało zróżnicowany wpływ na profil kolagenu mięśniowego po obróbce termicznej. Największe zmiany odnotowano po nastrzykiwaniu 2% roztworem kwasu octowego, który wpłynął znacząco na zwiększenie ilości związków kolagenowych rozpuszczalnych w wodzie i o połowę obniżył ilość kolagenu nierozpuszczalnego w 0,5 M roztworze kwasu octowego. Najmniejsze zmiany odnotowano po nastrzykiwaniu 1 % roztworami kwasu cytrynowego i mlekowego.
Wykazano też, że dodatek marynat w ilości 10% w stosunku do masy mięśnia powodował wyczuwalny posmak kwaśny. Dlatego w kolejnych badaniach skrócono okres przechowywania mięsa do 24h oraz zmniejszono ilość marynat do 7%. Ujednolicono też stężenie kwasów w roztworach do wielkości 2%. 
Wybrano następujące układy kwasów spożywczych: mlekowy, octowy, winowy i mieszaninę mlekowego i winowego. Wszystkie roztwory kwasów organicznych miały taki sam wpływ na zwiększenie całkowitej rozpuszczalności kolagenu. Większość określonych zmian profilu białek kolagenowych dotyczyła wzajemnej proporcji frakcji rozpuszczalnych w wodzie i 0,5 M roztworze kwasu octowego. Zmiany dotyczyły zwiększenia udziału frakcji rozpuszczalnej w wodzie. Największy ich zakres ustalono w przypadku zastosowania jako marynaty kwasów winowego (o około 15%) i octowego (o około 20%).
Zastosowanie marynowania miało wpływ na jakość organoleptyczną pieczeni. Najkorzystniej na ich kruchość i soczystość wpływała mieszaniny kwasów mlekowego i winowego. Należy przypuszczać, że marynowanie w roztworach kwasów organicznych poprawiające kruchość i soczystość mięsa, poza zmianą profilu kolagenu mięśniowego, jest także efektem przesunięcia wartości pH  od punktu izoelektrycznego białek mięsa. Wykazano, że marynowanie mięsa wołowego w roztworach kwasów organicznych poprawia kruchość po obróbce cieplnej  o około 20-30 %. Na tę zmianę nie wpływa całkowita rozpuszczalność białek kolagenowych, zmienia się natomiast wzajemna proporcja związków rozpuszczalnych w wodzie i roztworze kwasu octowego, zwiększa się ilość związków niskocząsteczkowych na skutek rozpadu cząsteczek tropokolagenu.

WNIOSKI I STWIERDZENIA KOŃCOWE

Etap 1

1.   W analizie sensorycznej kruchości nie stwierdzono wyraźnych różnic między mięśniami poddanymi poszczególnym formom obróbki cieplnej, natomiast istotnie gorszą kruchością zawsze cechował się mięsień półbłoniasty.

2.   Smakowitość obu mięśni po obróbce w gorącym powietrzu była zawsze oceniania wyżej aniżeli po obróbce w środowisku pary wodnej

3.   W ocenie kruchości zawartość i jakość białek łącznotkankowych odgrywają znaczącą rolę tylko w przypadku ich dużego udziału. Natomiast w mięśniach o niskiej zawartości kolagenu ich jakość (profil) nie jest czynnikiem decydującym o tym wyróżniku.

Etap 2

1.W obrębie wołowego mięśnia podgrzebieniowego obserwuje się duże zróżnicowanie zawartości białek kolagenowych, wynikające z jego budowy (mięsień wielo pierzasty).

2.Proces marynowania wpływał zawsze na zwiększenie ilości wycieku cieplnego.

3.Proces marynowania przyczynił się do zwiększenia  frakcji kolagenu rozpuszczalnego w wodzie, całkowitej frakcji kolagenu rozpuszczalnego a także do zmniejszenia ilości kolagenu nierozpuszczalnego w 0,5M roztworze kwasu octowego.

4.Największy wpływ na zmiany frakcji białek kolagenowych miało marynowanie z udziałem kwasu octowego.

5.Największe obniżenie wartości siły cięcia obserwowano w mięśniu marynowanym z udziałem kwasu mlekowego (poprawa kruchości o 20,5 %).

6. Zmianom wartości siły cięcia mięśnia towarzyszyło zwiększenie zawartości frakcji białek kolagenowych rozpuszczalnych oraz zmniejszenie frakcji białek kolagenowych nierozpuszczalnych 0,5M roztworze kwasu octowego. Ta zmiana wynika z rozpadu włókien kolagenowych w wyniku marynowania oraz działania ciepła.

 

* Raport został opracowany w ramach Projektu i zawiera wyniki realizacji Projektu Optymalizacja produkcji wołowiny w Polsce, zgodnie ze strategią „od widelca do zagrody” współfinansowanego ze środków Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego w ramach Programu Operacyjnego Innowacyjna Gospodarka 2007-2013 (POIG.01.03.01-00-204/09).

 

Polski

Partnerzy projektu

Projekt współfinansowany ze środków Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego
w ramach Programu Operacyjnego Innowacyjna Gospodarka